<紀要論文>
CAM型アイスプラントの葉身のNAD-リンゴ酸脱水素酵素アイソザイムの性質

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概要 CAM型アイスプラントの葉身により細胞質ゾルおよびミトコンドリアに局在するNAD-リンゴ酸脱水素酵素(EC 1.1.1.37)を抽出し、性質を比較検討した。クエン酸は細胞質ゾル型のNAD-リンゴ酸脱水素酵素の活性を大きく阻害したが、ミトコンドリア型のNAD-リンゴ酸脱水素酵素に及ぼす阻害効果は小さかった。また、細胞質ゾル型のNAD-リンゴ酸脱水素酵素はミトコンドリア型のものに比較して2-ケトグルタ...ル酸およびピルビン酸による活性阻害の程度が大きかった。ATPおよびADPはNAD-リンゴ酸脱せうそ酵素の活性を阻害したが、細胞質ゾル型とミトコンドリア型で違いは認められなかった。細胞質ゾル型のNAD-リンゴ酸脱水素酵素活性の最適値はpHは7.0から8.5の広い範囲にあったが、ミトコンドリア型ではpH8.5付近にあった。無機リン酸は細胞質ゾル型のNAD-リンゴ酸脱水素酵素のクエン酸による渇水阻害は解除しなかった。さらに、無機リン酸はATPおよびADPによるNAD-リンゴ酸脱水素酵素の活性阻害を解除したが、解除の程度は細胞質ゾル型に比較してミトコンドリア型で大きかった。また、無機リン酸は細胞質ゾル型のNAD-リンゴ酸脱水素酵素の活性を阻害したが、ミトコンドリア型のものでは活性を阻害しなかった。
The cytosolic mitochondrial forms of NAD-malate dehydrogenase(EC 1.1.1.37), which ware extracted from leaves of Mesembryanthemum crystallnum L. in the CAM mode, were compared with respect to their enzymatic properties. Citrate was a strong inhibitor for the activity of the cytosolic enzyme but a weak one for the activity of the mitochondrial enzyme. The cytosolic enzyme was inhibited by 2-ketoglutarate and pyruvaer more than the mitochondriak enzyme. There were no differences in inhibitions by ATP and ADP between the isozymes. The optimal Ph for the activity of the cytosolic enzyme was over a wide range from 7.0 to 8.5, whereas that for the activity of the vytosolic enzyme was around 8.5 Inorganic phosphate reversed the inhibition of the cytosolic enzyme by citrate partially but not the inhibition by 2-ketogkutarate. Inorganic phosphate reversed the inhibitions of the mitochondrial enzyme by ATP and ADP more than that of the cytosolic enzyme. Inorganic phosphate inhibited the cytosolic enzyme but not the mitochondriak enzyme.
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登録日 2009.04.22
更新日 2017.01.27