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1.
助成・補助金
Kyushu Univ. Production 九州大学成果文献
Cover image of 生体防御に重要なNADPHオキシダーゼを構成する膜蛋白質間の相互作用機構 — Mechanism for interaction between gp91phox and p22phox : two membrane-integrated proteins of the phagocyte NADPH oxidase
宮野 佳 ; MIYANO Kei
研究期間: 2007-2008
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概要: 食細胞NADPHオキシダーゼ(gp91phox)は、生成する活性酸素が殺菌剤として機能することで、生体防御上重要な役割を果たしている。本研究では、これまで全く不明であったgp91phoxの安定化に必要なp22phoxとの結合部位に関する新たな知見を得た。また、低分子量Gタンパク質Racに特異的なアミノ酸配列は、gp91phox活性に関与しないこと、さらに、gp91phoxのNADPH結合ドメインが典型的な機構でNADPHを認識しているのではないことを明らかにした。 続きを見る
2.
助成・補助金
Kyushu Univ. Production 九州大学成果文献
Cover image of 食細胞特異的シトクロームb_によるスーパーオキシド生成とその調節機構
住本 英樹
研究期間: 1996
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概要: 殺菌に関与する食細胞NADPHオキシダーゼの本体は細胞膜に存在するシトクロームb_<558>(gp91^<phox>とp22^<phox>の2つのサブユニットから成る)であり、その活性化には2つの細胞質因子(p47^<phox>とp67^<phox>)が移行してシトクロームb_<558>と相互作用する必要があるが、活性化の分子機構は殆ど解っていなかった。本年度は以下のことを見いだした。(1)gp91^<phox>にNADPH結合部位が存在すること。(2)シトクロームb_<558>と細胞質因子の相互作用は、p47^<phox>(2つのSH3ドメインをもつ)とp22^<phox>の結合によるが、これはp47^<phox>のN末側SH3ドメインとp22^<phox>細胞質領域のプロリン・リッチ領域(PRR)の結合を介しておこり、高親和性でかつ極めて特異的なものであること。また、この結合がNADPHオキシダーゼの活性化に必須であり、活性化のON/OFFを担うと考えられること。(3)p47^<phox>のC末端領域が負の調節領域であること(p47^<phox>のSH3ドメインは、自身のC末端領域によりmaskされており、活性化に伴いunmaskされ標的蛋白質-p22^<phox>-と結合できるようになる)。(4)p47^<phox>とp67^<phox>の相互作用は、主としてp67^<phox>のC末側SH3ドメインとp47^<phox>C末端部分のPRRとの結合によること。(5)p40^<phox>(オキシダーゼのmodulator)は休止時細胞でp67^<phox>と会合しているが、この結合は、新奇なドメイン間の全く新しいタイプの蛋白質間相互作用によるものであること。また、この新しいタイプのドメインが酵母のシグナル伝達蛋白質にも存在し、同様の蛋白質間相互作用が酵母のシグナル伝達系でも重要な役割を果たすこと。 続きを見る
3.
助成・補助金
Kyushu Univ. Production 九州大学成果文献
Cover image of 殺菌に重要な食細胞NADPHオキシダーゼを構成する膜蛋白質間の相互作用機構の解明 — Mechanism for interaction between gp91phox and p22phox : two membrane-integrated proteins of the phagocyte NADPH oxidase
宮野 佳 ; MIYANO Kei
研究期間: 2009-2010
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概要: 好中球等の食細胞に発現する食細胞NADPHオキシダーゼは、生成する活性酸素が殺菌剤として機能することで、生体防御上重要な役割を果たしている。本研究では、オキシダーゼの酵素本体であるNox2/gp91^<phox>の安定化に必要なp22^<phox>との結合部位に関して、また、オキシダーゼの活性化タンパク質であるp67^<phox>による酵素活性の制御メカニズムについての新たな知見を得た。 続きを見る
4.
助成・補助金
Kyushu Univ. Production 九州大学成果文献
Cover image of 食細胞特異的シトクロームb_によるスーパーオキシド生成とその調節機構
住本 英樹
研究期間: 1997
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概要: 殺菌に関与する食細胞NADPHオキシダーゼの本体は細胞膜に存在するシトクロームb_<558>(gp91^<phox>とp22^<phox>の2つのサブユニットから成る)であり、その活性化には2つの細胞質因子(p47^<phox>とp67^<phox>)と低分子量G蛋白質Racが移行してシトクロームb_<558>と相互作用する必要があるが、活性化の分子機構は殆ど解っていなかった。本年度は以下のことを見いだした。(1)gp91^<phox>とにNADPH結合部位が存在すること。(2)シトクロームb_<558>と細胞質因子の相互作用は、p47^<phox>(2つのSH3ドメインをもつ)とp22^<phox>の結合によるが、この結合はNADPHオキシターゼの活性化に必須であり、活性化のON/OFFを担うこと。(3)p47^<phox>のC末端領域が負の調節領域であること、及びC末端領域を欠くp47^<phox>は恒常的活性化型になること。(4)p47^<phox>とp67^<phox>の相互作用は、主としてp67^<phox>のC末側SH3とp47^<phox>C末端部分のPRRの結合によること、及びこの結合はオキシダーゼ活性化を増強すること。(5)Racはp67^<phox>に結合して作用するが、この結合はp67^<phox>のN末領域に存在するTPRドメインを介すること、またこの結合はオキシダーゼ活性化に必須であること。(6)p40^<phox>(オキシダーゼのmodulator)は休止時細胞でp67^<phox>と会合しているが、この結合は、新奇なドメイン間の全く新しいタイプの蛋白質相互作用によるものであること。また、この新しいタイプのドメインが酵母のシグナル伝達系白質にも存在し、同様の蛋白質相互作用が酵母のシグナル伝達系でも重要な役割を果たすこと。 続きを見る
5.
助成・補助金
Kyushu Univ. Production 九州大学成果文献
Cover image of Srcホモロジー3ドメイン含有蛋白質の高次構造変化と活性化メカニズム
住本 英樹
研究期間: 1997
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概要: 殺菌に関与する食細胞NADPHオキシダーゼの本体は細胞膜に存在するシトクロームb_<558>(gp91^<phox>とp22^<phox>の2つのサブユニットから成る)であり、その活性化には2つの細胞質因子(p47^<phox>とp67^<phox>)と低分子量G蛋白質Racが移行してシトクロームb_<558>と相互作用する必要があるが、活性化の分子機構は殆ど解っていなかった。本年度は以下のことを見いだした。(1)シトクロームb_<558>と細胞質因子の相互作用は、p47^<phox>(2つのSH3ドメインをもつ)とp22^<phox>の結合によるが、この結合はNADPHオキシダーゼの活性化に必須であり、活性化のON/OFFを担うこと。(2)p47^<phox>のC末端領域が負の調節領域であること、及びC末端領域を欠くp47^<phox>は恒常的活性化型になること。(3)p47^<phox>とp67^<phox>の相互作用は、主としてp67^<phox>のC末側SH3とp47^<phox>C末端部分のPRRとの結合のよること、及びこの結合はオキシダーゼ活性化を増強すること。(4)Racはp67^<phox>に結合して作用するが、この結合はp67^<phox>のN末領域に存在するTPRドメインを介すること、またこの結合はオキシダーゼ活性化に必須であること。(5)p40^<phox>(オキシダーゼのmodulator)は休止時細胞でp67^<phox>と会合しているが、この結合は、新奇なドメイン間の全く新しいタイプの蛋白質間相互作用によるものであること。また、この新しいタイプのドメインが酵母のシグナル伝達蛋白質にも存在し、同様の蛋白質間相互作用が酵母のシグナル伝達系でも重要な役割を果たすこと。 続きを見る