SH_3ドメインをもつアダプター蛋白質の活性化と高次構造変化のメカニズム

閲覧数: 3
ダウンロード数: 0
このエントリーをはてなブックマークに追加

SH_3ドメインをもつアダプター蛋白質の活性化と高次構造変化のメカニズム

フォーマット:
助成・補助金
Kyushu Univ. Production 九州大学成果文献
責任表示:
住本 英樹(九州大学・大学院医学系研究科・教授)
本文言語:
日本語
研究期間:
1998
概要(最新報告):
本研究では、食細胞NADPHオキシダーゼ活性化に必須のSH3ドメイン含有蛋白質(p47^<phox>とp67^<phox>)の作用機構について検討し、平成10年度は特に以下の点を明らかにした。(1)p47^<phox>のSH3ドメインはC末端領域との分子内相互作用によりmaskされている。アラキドン酸あるいはC末端領域の3つのセリン残基のリン酸化は、分子内相互作用を切り、unmaskされたSH3ドメインを介してオキシダーゼ活性化のON/OFFを担う分子間相互作用(標的分子:オキシダーゼ酵素本体であるシトクロームb_<558>)を引き起すことを見い出した。(2)もう1つのスイッチは、p67^<phox>とGTP結合型Racの相互作用であり、この結合はp67^<phox>N末のTPRドメインを介して行われることを示した。(3)Racの活性化(GTP結合型への変換)を検出する新しい方法を開発し、この方法を用いてヒト好中球刺激時のRacの活性化はPl3キナーゼを介することを示した。(4)p47^<phox>のN末に新奇なドメイン(PB2ドメイン)を見い出し、このドメインがオキシダーゼ活性化の増強に働くことを明らかにした。(5)p40^<phox>(オキシダーゼ調節因子)は常にp67^<phox>と会合しているが、この結合は新奇なドメイン間(p40^<phox>のPCモチーフとp67^<phox>のPB1ドメイン)の全く新しいタイプの蛋白質間相互作用によることを見い出した。(6)更に共同研究によって、上記の新奇ドメイン(PB1及びPB2ドメイン)の3次構造を解明した。 続きを見る
本文を見る

類似資料:

8
食細胞NADPHオキシダーゼの活性化機構とその異常 by 竹重 公一朗; TAKESHIGE Koichiro
8.
食細胞NADPHオキシダーゼの活性化機構とその異常 by 竹重 公一朗; TAKESHIGE Koichiro