FcレセプターによるB細胞活性化制御機構の解明

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FcレセプターによるB細胞活性化制御機構の解明

フォーマット:
助成・補助金
Kyushu Univ. Production 九州大学成果文献
責任表示:
牟田 達史(九州大学・理学部・助手)
本文言語:
日本語
研究期間:
1995
概要(最新報告):
申請者は最近、りん酸化を受けたFcγRIIBとこれもチロシンリン酸化を受けた分子量約65kDaのタンパク質が相互作用することを見い出していた。一方、1995年に、米国のJ. Cambierらのグループはこのタンパク質がSH_2ドメインをもったprotein tyrosine phosphataseであるPTP-1Cであることを報告した。申請者は最近、PTP-1以外の未同定のタンパク質がB細胞刺激にともなってリン酸化されたFcγRIIBに結合するのではないかとの仮説に基づき、大腸菌内での発現を利用して、リン酸化されたFcγRIIBのcytoplasmic tailを調製し、これと結合するタンパク質を発現クローニングによりスクリーニングした。しかし、十分なqualityをもつと思われるcDNA libraryを用いたにもかかわらず、新規タンパク質の同定には至らなかった。一方、J. Cambierらの報告によると、リン酸化されたFcγRIIBにはPTP-1の他に、未同定の160kDa、70kDaのタンパク質が結合している。これらのタンパク質はFcγRIIB内のAENTITY motifがリン酸化されたペプチドに結合するが、リン酸化部位は一残基のみであるという事実と我々自身の結果を合わせて考えると、FcγRIIBにはPTP-1Cのみが結合し、160kDa、70kDaのタンパク質はPTP-1Cに結合している可能性が高い。 続きを見る
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