カブトガニの体液凝固カスケードを活用した新菌類の高感度検出法の開発

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カブトガニの体液凝固カスケードを活用した新菌類の高感度検出法の開発

フォーマット:
助成・補助金
Kyushu Univ. Production 九州大学成果文献
タイトル(他言語):
Development of Highly Sensitive Methods for the Detection of Fungi Utilizing the Horseshoe Crab Hemolymph Coagulation Cascade.
責任表示:
牟田 達史(九州大学・理学部・助手)
MUTA Tatsushi(九州大学・理学部・助手)
本文言語:
日本語
研究期間:
1995-1996
概要(最新報告):
FactorGのC末端部に同定されたβ-グルカン結合部位についてさらに検討を加えたところ、2回の繰り返し構造のうち、それぞれ1つの繰り返し単位もグルカン結合能をもつことが明らかになった。このグルカン結合能をもつ断片を用いてFactorGの活性化の拮抗阻害能をみると、2回の繰り返し構造にのみ、阻害能が見い出された。すなわち、それぞれの繰り返し単位はグルカン結合能をもつものの、両者が直列につなっがって、高い結合能が発揮されているものと推測された。 FactorGは異なる遺伝子に由来する2つのサブユニットから構成されているので、血球中に両者が常に会合した状態で存在するのか、あるいは解離した分子種も存在するのかを明らかにするために、それぞれのサブユニットに特異的な抗体を用いてWestern blottingにより解析した。ヘモリンフプラズマ、血球抽出液、さらに血球より分離した大・小顆粒成分に対してWestern blottingを行った結果、サブユニットα、βはいずれも細胞内大顆粒に局在することが明らかになった。また、大顆粒成分中には抗サブユニットβ抗体と反応するサブユニットβとは異なる27kDaのタンパク質の存在が見い出され、このタンパク質を精製し、cDNA cloningを行い、構造決定したところ、proline cis-trans usomerase (PPIase)活性をもつサイクロフィリンB homologueであることが明らかになった。一方、血球抽出液をDextran Sulphate-Sepharose CL-6Bによって粗分画した画分を用いて同様の解析を行ったところ、FactorGが含まれる0.25M NaCl溶出画分には、サブユニットα、β両者の存在が確認された。また、サブユニットαは、素通り画分にも検出された。この画分にはサブユニットβは検出されず、従ってサブユニットαが単独あるいは他のタンパク質と会合した状態で存在する可能性が示唆された。 続きを見る
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