無脊椎動物に含まれる抗菌性ペプチド群及びタンパク質群の構造解明と作用機構の研究

閲覧数: 24
ダウンロード数: 0
このエントリーをはてなブックマークに追加

無脊椎動物に含まれる抗菌性ペプチド群及びタンパク質群の構造解明と作用機構の研究

フォーマット:
助成・補助金
Kyushu Univ. Production 九州大学成果文献
責任表示:
岩永 貞昭(九州大学・理学部・教授)
本文言語:
日本語
研究期間:
1995
概要(最新報告):
カブトガニ血球細胞に含まれる小顆粒由来の成分S2の構造と機能 カブトガニ体液中には、哺乳類のマクロファージ、好中球などに相当する顆粒細胞があって、その細胞質は大・小2種の顆粒で満たされている。両顆粒には、リポ多糖(LPS)や真菌細胞壁成分の(1→3)-β-D-グルカンによって活性化される体液凝固因子やレクチン、抗菌性タンパク質などが選択的に貯蔵されている。最近、小顆粒成分の一つの8kDaタンパク質(S2と命名)を新たに同定したが、本年度は、その生物活性を調べるとともに、構造解析を行った。S2のグラム陰性菌に対する抗菌活性は、すでに大・小顆粒に見い出したタキプレシンや、anti-LPS factor、big defensinより弱いものの、固相化LPSに対して有意の結合活性を示した。また、グラム陰性菌を強く凝集する活性が見い出された。従って、S2はLPS結合活性と細菌凝集活性を有する抗菌物質といえる。次にS2のcDNAクローニングを行い、その全塩基配列(527bp)を決定したところ、73残基の成熟タンパク質のアミノ末端側に22残基のシグナル配列が存在した。また、タキプレシンやbig defensinの前駆体に見られるプロペプチドはないが、S2のC-末端Thrは、タキプレシン同様アミド化されていることが判明した。S2は、植物キチナーゼのキチン結合部位と弱い配列相同性を示したが、5個存在するジスルフィド結合を全て決定した結果、その結合様式はキチナーゼとは異なった。 続きを見る
本文を見る

類似資料:

2
無脊椎動物の体液凝固機構の解明 by 岩永 貞昭; IWANAGA Sadaaki
2.
無脊椎動物の体液凝固機構の解明 by 岩永 貞昭; IWANAGA Sadaaki