植物の自己防護蛋白質の構造と機能に関する研究

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植物の自己防護蛋白質の構造と機能に関する研究

フォーマット:
助成・補助金
Kyushu Univ. Production 九州大学成果文献
責任表示:
船津 軍喜(九州大学・農学部・教授)
本文言語:
日本語
研究期間:
1990
概要(最新報告):
1.2,3種の防護蛋白質の分離とアミノ酸配列 各蛋白質をCNBrまたは各種プロテア-ゼで断片化し,得られたペプチドを逆相HPLCで分離・精製した後、アミノ酸配列を調べ、それらのつながりを調べることにより、全アミノ酸配列を決定した。 (1)抗ウィルス性蛋白質:アメリカヤマゴボウからのPAPーS及びヘチマ種子からのluffinーbの全アミノ酸配列及び糖構造を決定した。いずれも、250残基のアミノ酸から成り、3箇所に存在するAsnーXーThr/Ser配列のAsn残基に結合する糖は、いずれもGlcNAcであることがわかった。 (2)抗かび蛋白質:らい麦種子から3種のキチナ-ゼRCーa,ーb,ーcを分離し,それぞれ36,28,28kDaで,等電点9.7,10.0,10.2であることを明らかにした。これらのうち、RCーcの全アミノ酸配列及びRCーaの部分アミノ酸配列を決定した結果、RCーcのNー末端はRCーaの50番目に相当し、両者は93%の相同性を有することがわかった。 2.構造・活性相関 防護蛋白質の構造・活性相関を解明するため、種々の化学修飾の活性に及ぼす影響を調べ、活性に関与するアミノ酸残基を同定した。 (1).ヘチマ種子リボソ-ム不活化蛋白質luffinーa:His,Tyr,Lys残基及びCOOH基を修飾すると著しく活性が低下した。修飾残基として、Hisー140、Tyrー165、Lysー231が同定され、これらが活性に関与することが示唆された。 (2).アメリカヤマゴボウ種子抗ウィルス性蛋白質PAPーS:Arg,Tyr残基及びCOOH基の修飾により、それぞれ2.2、6、3残基修飾され、活性は8、9、6%に低下した。また、修飾Arg残基としてArgー67/68,ー240が同定された。 (3).ニガウリ種子リボソ-ム不活化蛋白質momordinーa:His、Tyr、Lys残基及びCOOH基をそれぞれ、1、3.6、2.5及び13残基修飾すると、活性は10、10、2.5及び13%に低下し、これらの活性への関与が示唆された。 続きを見る
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