植物起源リボソ-ム不活化蛋白質の構造と機能に関する研究

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植物起源リボソ-ム不活化蛋白質の構造と機能に関する研究

フォーマット:
助成・補助金
Kyushu Univ. Production 九州大学成果文献
責任表示:
船津 軍喜(九州大学・農学部・教授)
本文言語:
日本語
研究期間:
1989
概要(最新報告):
本研究は植物起源のリボソ-ム不活化蛋白質(RIP)の構造並びに構造・活性相関の解明を目的としたもので、本年度は以下の成果を得た。 1.RIPの全アミノ酸配列の決定 RIPをCNBrまたは各種プロテア-ゼで分解して得られたペプチドを逆相HPLCで分離精製した後、DABITC/PITC法によりアミノ酸配列を調べ、それらのつながりから全アミノ酸配列を決定した。 (1)ニガウリ種子のRIP(momordin):250個のアミノ酸から成り、分子内にS-S結合を有せず、Asn-227に糖が結合することが明らかになった。その配列はluffin-a(ヘチマ種子)及びtrichosantin(カラスウリ根茎)とそれぞれ67%及び56%同一であることがわかった。 (2)アメリカヤマゴボウ種子のRIP(PAP-S):257個のアミノ酸から成り、分子内に2個のS-S結合を有し、Asn-44、-10、-243にGlcNAcが結合することが明らかになった。その配列はMAP(オシロイバナ)及びリシンA鎖(ヒマ種子)とそれぞれ37%及び36%同一であることがわかった。 2.RIPのリボソ-ム不活化活性に関与するアミノ酸残基の検索・同定 RIPの活性に及ぼす化学修飾の影響から、活性に関与するアミノ酸残基の検索を行ない、さらにその一次構造上の位置を決定した。 (1)リシンA鎖:Arg残基のほか、Tyr残基も活性に関与することを見出し、それはTyr-194、Tyr-243、Tyr-257のいずれかであると推定した。 (2)Luffin-a:活性に関与するアミノ酸残基としてHis-140、Tyr-165、Lys-231を同定した。 (3)Momordin-a:Lys-231(luffin-aと同じ)のほかTyr残基が活性に関与することが見出された。 (4)PAP-S:活性に関与するアミノ酸残基としてArg-68とArg-238が同定された。 続きを見る
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