ミトコンドリアのチトクロムP-450の細胞内局在化機構

閲覧数: 2
ダウンロード数: 0
このエントリーをはてなブックマークに追加

ミトコンドリアのチトクロムP-450の細胞内局在化機構

フォーマット:
助成・補助金
Kyushu Univ. Production 九州大学成果文献
責任表示:
伊藤 明夫(九州大学・理学部・助教授)
本文言語:
日本語
研究期間:
1988
概要(最新報告):
副腎皮質細胞においてステロイドホルモンの生合成に関与しているチトクロムp-450(SCC)およびチトクロムp-450(11β)のミトコンドリアの局在化機構に関して、次の3つの方向から検討した。 1.チトクロムp-450(SCC)前駆体分子内に存在するミトコンドリアへの局在化シグナルの解析:チトクロムp-450(SCC)前駆体に対するcDNAを改変して前駆体分子に様々な欠失やアミノ酸置換を行いミトコンドリアへの移入の様子を調べた。局在化シグナルは前駆体延長ペプチドのアミノ末端から19アミノ酸残基の中に含まれていた。次に、延長ペプチドのアミノ末端部に点在している塩基性アミノ酸の役割を調べるため^4Arg→Ser、^9Arg→Ser、^<14>Lys→Thrの置換を行ったところ、塩基性アミノ酸1残基存在すれば前駆体のミトコンドリア表面への結合は起こるが、移入には3残基全て存在することが必要であった。 2.チトクロムp-450(SCC)前駆体と結合するミトコンドリア蛋白質の検索:前駆体分子を認識し、ミトコンドリア内に輸送する過程に関与している蛋白質をチトクロムp-450(SCC)前駆体の延長ペプチドのアミノ末端部20残基に相当するペプチドを化学合成し、これと反応する蛋白質として単離することを試みた。化学合成ペプチドが分子量約32KDaの細胞骨格蛋白質と類似した性質を示す蛋白質と特異的に結合することを見つけ、現在これに精製中である。 3.延長ペプチドを切断除去するプロテアーゼの精製:ラット肝ミトコンドリアマトリクスよりプロセシングプロテアーゼを均一に精製した。金属プロテアーゼの一種で分子量55KDaおよび52KDaの2つのサブユニットから成り、アドレノドキシン、チトクロムp-450(SCC)、p-450(11β)前駆体の延長ペプチドをエンドプロテアーゼ作用により切断した。現在、本酵素のcDNAクローニングを行っている。 続きを見る
本文を見る

類似資料:

5
タンパク質の細胞内輸送を制御する新たな機構について by 伊藤 明夫; 荻島 正; OGISHIMA Tadashi
5.
タンパク質の細胞内輸送を制御する新たな機構について by 伊藤 明夫; 荻島 正; OGISHIMA Tadashi