環状テトラペプチドのコンホメーションと一次構造との相関

閲覧数: 6
ダウンロード数: 0
このエントリーをはてなブックマークに追加

環状テトラペプチドのコンホメーションと一次構造との相関

フォーマット:
助成・補助金
Kyushu Univ. Production 九州大学成果文献
タイトル(他言語):
Relationship between Conformation and Primary Structure of Cyclic Tetrahpeptides
責任表示:
加藤 哲夫(九大・理学部・助教授)
Kato Tetsuo(九大・理学部・助教授)
本文言語:
日本語
研究期間:
1985-1986
概要(最新報告):
蛋白質やポリペプチドなどの生理活性はそのコンホメーションと密接に関連している。しかしペプチド等の一次構造とコンホメーションとの関係は未知であった。多様なコンホメーションを許す最小の系である環状テトラペプチドを例にとり、我々は一次構造とコンホメーションの関係を明らかにする規則を初めて明らかにした。即ち、1.分子内水素結合(γターン)の生成が優先する。またエステル結合は常にトランス(t)となる。2.ペプチド結合を右巻きに置く時、D残基の前のC=Oは上向き。3.L-Proの前のC=Oは上向きでシス(c)となる。4.LDDL配列では、Proの有無に拘らず点対称型ctct骨格となる。5.Lペプチド中でGly等不斉炭素を含まないアミノ酸残基はDとして挙動する。N-メチルデヒドロアミノ酸のみは例外で全L配置ctct骨格のC位を占める。この経験則を実証するため、シクロ【(-Pro-Val-)_2】(全L及びLDLD)、シクロ(-Pro-Leu-Tyr(Me)-Ile)(LLDL及びLDDL)を合成してそのコンホメーションを調べ、これらが予測通りであることを示した。後者において、そのLeu-Tyr(Me)二級アミド結合は、LDの時t,DDの時Cになる。これは珍らしい例である。天然物への応用として、植物毒HCトキシンのアナローグであるシクロ(-L-Ala-Gly-L-Leu-D-Pro-)の合成とそのコンホメーションの決定を目指した。現在薄層クロマトグラフィー的に均一な標品を得ている。適用範囲を拡張する試みとして、環状ペンタペプチドへの適用を行った。これはβターンとαターンの2種の水素結合を含むため、完全な予測にはなお慎重な検討が必要であろう。また理論的裏づけとして、シクロ【(-Gly-)_4】の低エネルギーコンホメーションが我々の経験則と一致することを示し、環状チトラペプチドのコンホメーショョンは骨格の安定性によって決まることを明らかにした。 続きを見る
本文を見る

類似資料:

5
パターン認識蛋白質の構造機能解析 by 川畑 俊一郎; KAWABATA Shunichiro
11
Brefeldin A from a Strain of Fungi Imperfecti by Taniguchi, Eiji; Yoshikawa, Hiromichi; Maekawa, Kazuyuki; 谷口, 栄二; 吉川, 博道; 前川, 一之
12
Preparation of Some Pentose Oximes by Iio, Masayoshi; Shimotokube, Toshiro; Omura, Hirahisa; 飯尾, 雅嘉; 大村, 浩久
5.
パターン認識蛋白質の構造機能解析 by 川畑 俊一郎; KAWABATA Shunichiro
11.
Brefeldin A from a Strain of Fungi Imperfecti by Taniguchi, Eiji; Yoshikawa, Hiromichi; Maekawa, Kazuyuki; 谷口, 栄二; 吉川, 博道; 前川, 一之
12.
Preparation of Some Pentose Oximes by Iio, Masayoshi; Shimotokube, Toshiro; Omura, Hirahisa; 飯尾, 雅嘉; 大村, 浩久